Przedmiotem monografii jest analiza struktury białka hDPY-30, składnika kompleksu HMT i mechanizmu jego oddziaływań z białkiem Ash2L (składnikiem kompleksów HKMT). Otrzymane wyniki wskazują, że białko hDPY-30 jest ważnym elementem większości lub wszystkich kompleksów metylujących pozycję histonu H3K4 w komórkach ludzkich i jest niezbędne dla pełnej aktywności katalitycznej tych kompleksów. Zagadnienie ma olbrzymie znaczenie dla wiedzy o epigenetycznych mechanizmach regulacji ekspresji informacji genetycznej.
Książka kierowana jest do biologów, genetyków, studentów kierunków przyrodniczych i medycznych.

Spis treści

1. Wstęp

   1. Modyfikacje histonów i hipoteza kodu pistonowego

   2. Mechanizm działania modyfikacji histonów

   3. Znaczenie modyfikacji histonów w regulacji procesu transkrypcji

      1. Acetylacja

      2. Fosforylacja

      3. Ubikwitynacja

      4. Sumoilacja

      5. Deiminacja

      6. ADP – rybozylacja

      7. Metylacja histonów

   4. Białka rozpoznające zmetylowane lizyny histonu H3

   5. Udział metyzacji histonów w wyciszaniu transkrypcji

      1. Model tworzenia konstytutywnej heterochromatyny

      2. Wyciszanie ekspresji genów z udziałem białek grupy Polycomb

      3. Znaczenie białek gruby Polycomb w inaktywacji chromosomu X

      4. Metylacja histonów i metylacja DNA w wyciszaniu transkrypcji

   6. Udział metylacji histonów w aktywacji transkrypcji

      1. Enzymy metylujące lizyny histonów (HKMT)

      2. Kompleks metylujący H3K4 w komórkach Saccharomyces cerevisiae

      3. Kompleksy metylujące H3K4 w komórkach zwierząt

      4. Homologi białka hDPY-30 w innych organizmów

2. Cel pracy

3. Wyniki pracy

   1. Analiza oddziaływań pomiędzy białkami hDPY-30 i Ash2L

   2. Analiza struktury białka HDPY-30 i identyfikacja domen odpowiedzialnych za oligomeryzację

   3. Znaczenie hDPY-30 dla funkcjonowania kompleksów metylujących H3K4

   4. Identyfikacja białek tworzących kompleksy z hDPY-30